RESUMO: Sobremesas lácteas contendo galactomanana de semente de Caesalpinia pulcherrima tiveram suas propriedades reológicas estáticas e dinâmicas avaliadas. As variações nos índices de consistência (K) e comportamento de fluxo (n), assim como na tensão inicial de fluxo e na tixotropia das sobremesas mostraram o efeito da galactomanana sobre a tensão de cisalhamento e viscosidade aparente dos sistemas lácteos. Todas as sobremesas exibiram comportamento pseudoplástico, com índices de comportamento de fluxo (n) variando entre 0,06 e 0,37. A reologia dinâmica dos grupos MD (alto teor de sólidos) e MD/2 (metade do teor de sólidos), mostrou G’ > G’’ e módulos dependentes da frequência e da temperatura. Alterações químicas nos componentes das sobremesas foram observadas a 50° C em virtude da maior sensibilidade dos valores de G’ e G” a partir dessa temperatura. A galactomanana de C. pulcherrima contribuiu para o desenvolvimento de géis mais fortes e resistentes nas sobremesas lácteas, bem como mostrou sinergismo com amido, proteína do leite e sacarose.

ABSTRACT: Dairy desserts containing Caesalpinia pulcherrima seed galactomannan were evaluated to determine their static and dynamic rheological behaviors. Variations in consistency index (k), flow behavior (n), yield stress and thixotropy of the desserts indicated that the galactomannan caused an increase in the shear stress and apparent viscosity of the system. All samples exhibited shear-thinning behavior with flow behavior index values (n) between 0.06 and 0.37. Dynamic rheological behavior was evaluated for MD (high solid levels) and MD/2 (half the amount of solids) groups, and both G’ and G’’ moduli were depended on the frequency. The MD and MD/2 groups showed variations in the elastic modulus (G’) throughout the temperature range (mainly at 50 °C), showing greater sensitivity at high temperatures. C. pulcherrima galactomannan was able to promote synergism with starch, milk protein and sucrose and to improve the development of stronger and more resistant gels.

RESUMO: O óleo de pequi é rico em compostos bioativos, os quais podem ser encapsulados para aumentar a proteção a fatores extrínsecos. A tecnologia de microencapsulamento, além de retardar a degradação do composto ativo, possibilita mascarar aromas e sabores indesejáveis. A coacervação complexa é uma técnica baseada na interação eletrostática entre dois biopolímeros com cargas opostas, que formam uma matriz complexada ao redor do agente de interesse. Entretanto, muitas vezes, se faz necessário o uso da reticulação para tornar as partículas mais rígidas. O objetivo deste trabalho foi produzir e caracterizar micropartículas de óleo de pequi em matriz de goma de cajueiro (GC) e gelatina (GE) reticulada com ácido tânico. As micropartículas de óleo de pequi reticuladas foram produzidas variando as concentrações de biopolímeros (0,5% a 1,5% m/v) e do ácido tânico, em relação à massa de biopolímeros (0,3% a 8,1% m/m), a partir de um delineamento de composto central rotacional. A proporção de GC, GE e óleo foi de 2:1:1 (m/m/m), respectivamente, em pH 4,5. O processo de reticulação foi realizado com ácido tânico por 30 minutos a 40 ºC. A formulação otimizada foi de 0,65% (m/v) de biopolímeros (GC e GE) e 6,9% (m/m) de ácido tânico. O aumento do percentual de ácido tânico na reticulação das partículas de óleo de pequi conferiu maior rendimento e eficiência de encapsulamento. A reticulação proporcionou aumento na temperatura de degradação do material, e consequente estabilidade térmica das partículas. O processo de reticulação foi vantajoso para a produção das micropartículas.

ABSTRACT: Pequi oil is rich in bioactive compounds which can be encapsulated to increase protection against extrinsic environmental factors. A delayed degradation of pequi oil may occur by using microencapsulation technology, in addition to masking unpleasant flavors and aromas. Complex coacervation is a technique based on the electrostatic interaction between two oppositely charged biopolymers which form a matrix complexed around an agent of interest. However, cross-linking the particles is often necessary in order to make them more rigid. The objective of this research was to produce and characterize pequi oil microparticles in a cashew gum (CG) and gelatin (GE) matrix cross-linked with tannic acid. Cross-linked pequi oil microparticles were produced by varying the concentrations of biopolymers (0.5% to 1.5%) and tannic acid (0.3% to 8.1%) using a rotational central compound design. Ratio of cashew gum, gelatin and oil was 2:1:1 (m/m/m);respectively, at pH 4.5. The cross-linking process was performed with tannic acid for 30 minutes at 40 °C. The optimized formulation by means of the rotational central compound design for microparticle formation was 0.65% biopolymers (CG and GE) and 6.9% tannic acid. Increasing the tannic acid percentage in the cross-linking of the pequi oil particles had a higher yield and encapsulation efficiency. Cross-linking provided an increase in the degradation temperature of material; and consequently, improved the thermal stability of the particles. The cross-linking process was advantageous in producing the microparticles.

Lectins are proteins or glycoproteins able to bind, specifically and reversibly carbohydrates and glycoconjugates. Considering this ability, the utilization of Caesalpinia pulcherrima seeds polysaccharides as an affinity matrix was tested. The endospermic gum were solubilized in distinct concentrations of NaOH and treated with different amounts of epichlorohydrin (ECH) forming affinity gels with variable capacity for interaction with galactose- binding lectins. The gel with an ECH/gum ration of 6.0mmol/g was selected as the best affinity matrix. The matrix presented different efficiencies in terms of isolating galactose-binding lectins. C. pulcherrima endospermic galactomannans were purified by ethanol precipitation and the purified galactomannan was crosslinked with the best formulation of gel. The Artocarpus incisa, Ricinus communis and Abrus precatorius lectins showed interactions of 11.5, 17.7 and 47.2mg of retained protein in 1g of gel, respectively; the Artocarpus integrifolia lectin showed the highest affinities (79.7mg/g). The heamaglutination assays confirmed the activity and SDS-PAGE electrophoresis confirmed the isolation of the lectins in a single-step procedure.

Explantes cotiledonários foram primeiramente cultivados em meio MS suplementado com 2,4-D 4,52 mM e cinetina 0,46 mM. O desenvolvimento dos calos foi acompanhado (0, 4, 8, 12, 16, 20, 24, 28 até 32 dias após o subcultivo) e uma curva de crescimento foi determinada com base nos pesos fresco e seco dos calos. A curva de crescimento apresentou um padrão sigmoidal com quatro fases distintas. A maior porcentagem de crescimento foi observada na fase exponencial e a menor na fase estacionária. Estes resultados indicam que o subcultivo dos calos pode ser realizado 20 dias após a inoculação. Os calos obtidos após um período de 28 dias foram liofilizados, macerados e submetidos à extração de proteínas solúveis, utilizando tampões com diferentes valores de pH (2,6; 4,0; 6,0; 8,0 e 10,0) e o teor protéico dos extratos foi determinado pelo método de Bradford. O tampão pH 8,0 foi o mais eficiente na extração de proteínas solúveis dos calos. A análise de aminoácidos mostrou que os calos apresentam um alto teor de ácido aspártico/asparaina em um baixo teor de metionina. A dinâmica da síntese de proteínas nos calos foi acompanhada por ensaios eletroforéticos (SDS-PAGE).

Cotyledon explants were first cultured on MS medium supplemented with 4.52 M 2,4-D and 0.46 mM kinetin. The development of the calli was followed (0, 4, 8, 12, 16, 20, 24, 28 and 32 days after) and the growth curve was determined, based in fresh and dry weight. The growth curve presented sigmoidal form with four distinct phases. The highest growth percentage was observed at the exponential phase and the lowest at the stationary phase. These results indicated that cotyledon callus subculture should be performed 20 days after inoculation. The calli obtained after a period of 28 days were freeze dried, macerated and submitted to extraction with buffers of different pH values (2.6; 4.0; 6.0; 8.0 and 10.0) and the proteins in the extracts were determined by Bradford method. The pH 8.0 buffer was the most efficient to extract the largest amount of protein. The amino acid analyses calli showed a high content of aspartic acid and low content of metionin. The dynamics of protein synthesis in calli was followed by SDS-PAGE electrophoresis.

Com o objetivo de promover a indução in vitro de calos, segmentos cotiledonares e de hipocótilos de plântulas de "soja perene" (Glycine wightii (Wight & Arn.) Verdc.) foram inoculados em meio básico MS contendo diferentes concentrações a diferentes de ácido 2,4-diclorofenoxiacético (2,4-D) e 6-furfurilaminopurina (cinetina), suplementado com sacarose (1,5 e 3%) e 0,8% de agar. Os explantes foram mantidos na ausência de luz, em sala de crescimento, com a temperatura de 28ºC. A melhor indução de calos (em cotilédones e hipocótilos) foi observada em explantes inoculados em meio contendo 2,4-D (1,0 mg.L-1), cinetina (0,1 mg.L-1) e 3% de sacarose. Para promover o subcultivo de calos produzidos, foram utilizadas diferentes concentrações de 2,4-D (0,5 a 4,0 mg.L-1), com e sem cinetina (0,1 mg.L-1), acrescentando-se sacarose (1,5 e 3%). Os calos foram mantidos por 25 dias na ausência de luz, em sala de crescimento com temperatura de 28ºC. Os resultados indicaram que a combinação de 2,4-D 1,0 mg.L-1 + cinetina 0,1 mg.L-1 + sacarose 3% proporcionou a maior média de peso de matéria fresca de calos cotiledonares, enquanto que a combinação de 2,4-D 2,0 mg.L-1 + cinetina 0,1 mg.L-1 + sacarose 3% proporcionou a maior média de peso de matéria fresca de calos de hipocótilos. Altas concentrações de 2,4-D independentes das concentrações de cinetina e sacarose, promoveram oxidação e diminuição no peso fresco dos calos de cotilédones e de hipocótilos.

With the objective to promote in vitro callus induction, cotyledon and hypocotyl segments of "perennial soybean" (Glycine wightii (Wight & Arn.) Verdc.) were inoculated in basal medium MS supplemented with sucrose (1.5 e 3%) and 0.8% agar and different concentrations of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid (2,4-D) and 6-furfurylaminopurine (kinetin). The explants were maintained in a dark growth room at 28ºC. The best callus induction was observed in explants (cotyledon and hypocotyl) maintained in medium containing the combination of 2,4-D (1 mg.L-1), kinetin (0.1 mg.L-1) and 3% sucrose. To promote callus subculture, the MS medium was supplemented with different combinations of 2,4-D (0.5 to 4.0 mg.L-1), with or without kinetin (0.1 mg.L-1) and sucrose (1.5 e 3%). The calli were maintained 35 days in a dark growth room at 28ºC. The results indicated that the use of 2,4-D 1.0 mg.L-1 + kinetin 0.1 mg.L-1 + sucrose 3% provided the highest average weight of cotyledons calli fresh matter, whereas the use of 2,4-D 2.0 mg.L-1 + kinetin 0.1 mg.L-1 + sucrose 3% provided the highest average weight of hypocotyl calli fresh matter. High concentrations of 2,4-D, independent of kinetin and sucrose concentrations, promoted oxidation and reduction in fresh weight from calli of cotyledon and hypocotyls.

Visando a contribuir para o conhecimento dos aminoácidos livres majoritários presentes no suco de caju (Anacardium occidentale L.), estudou-se o seu comportamento ao longo da safra de 1995, no período de agosto a novembro, no clone de cajueiro-anão precoce, CCP 09, com aptidão para a produção de suco. O suco foi obtido de cajus cultivados no município de Pio IX, Estado do Piauí, Brasil. Os frutos foram colhidos em intervalos de 21 dias, perfazendo cinco amostragens. Os aminoácidos foram determinados utilizando-se um auto-analisador de aminoácidos. Preliminarmente, foram feitos ensaios para conhecer o espectro total dos aminoácidos livres presentes no suco; destes, foram escolhidos os oito majoritários, sobre os quais está baseado o estudo. Os aminoácidos majoritários encontrados, na ordem decrescente, foram: alanina, serina, fenilalnina, leucina, ácido glutâmico, ácido aspártico, prolina e tirosina

The major free amino acids in cashew apple juice were studied during the crop season August to November 1995. The cashew apples were obtained from the clone CCP 09 cultivated in the county of Pio IX, state of Piauí-Brazil. Analysis were carried out in five samples harvested at twenty-one days intervals by using an amino acid analyser. The amino acids present in the juice were preliminary evaluated. Only the major eight ones were selected. The major amino acids detected, in decreasing order were: alanine, serine, phenylalanine, leucine, glutamic acid, aspartic acid, proline and tyrosine.

Sementes de Bauhinia pentandra (Bong) Vog. ex. Steua. foram estudadas quanto aos aspectos fenológicos (tamanho, massa e comprimento do hilo) e quanto a sua composição química. A farinha de sementes teve o teor de nitrogênio total determinado e foi submetida à extração de proteínas em diferentes valores de pH. Uma lectina foi isolada de sementes por cromatografia de afinidade em coluna de Sepharose-4B. A homogeneidade da lectina foi demonstrada por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de SDS e beta-mercaptoetanol. A lectina mostra apenas uma banda protéica de massa molecular aparente de 30 kDa. A lectina de B. pentandra mostra especificidade por D-galactose, requer a presença de cátions divalentes (Ca2+ e Mn2+) para exercer sua atividade e tem uma composição de aminoácido caracterizada pelo alto teor de ácido aspártico, ácido glutamico, alanina e pelo baixo teor de metionina, cisteina e triptofano. A lectina aglutina eritrócitos de coelho e humano do grupo A e foi relativamente resistente ao tratamento térmico, retendo parte de sua atividade original mesmo após 60 min a 70 ºC.

Bauhinia pentandra (Bong) Vog. ex. Steua seeds were investigated with respect to phenologic aspects (size, mass, hilum and length) and with respect to their chemical composition. The total nitrogen content of the seed flour was determined, and the flour was extracted in different pH values. A lectin was isolated from the seeds by Sepharose-4B affinity chromatography. The homogeneity of the lectin was demonstrated by SDS-PAGE in the presence of beta-mercaptoethanol. Only one protein band with an apparent molecular mass of 30 kDa was found. The B. pentandra lectin showed a carbohydrate specificity for D-galactose, a requirement for divalent metal cations (Ca2+ and Mn2+) for full activity and amino acid composition with a high content of aspartic acid, glutamic acid and alanine and low levels of methionine, cysteine and tryptophan. The lectin agglutinated rabbit and human A group erythrocytes and was relatively stable to heat treatment, retaining half of its original activity after 60 min at 70 ºC.

The carbohydrate-binding specificity of lectins from the seeds of Canavalia maritima and Dioclea grandiflora was studied by hapten-inhibition of haemagglutination using various sugars and sugar derivatives as inhibitors, including N-acetylneuraminic acid and N-acetylmuramic acid. Despite some discrepancies, both lectins exhibited a very similar carbohydrate-binding specificity as previously reported for other lectins from Diocleinae (tribe Phaseoleae, sub-tribe Diocleinae). Accordingly, both lectins exhibited almost identical hydropathic profiles and their three-dimensional models built up from the atomic coordinates of ConA looked very similar. However, docking experiments of glucose and mannose in their monosaccharide-binding sites, by comparison with the ConA-mannose complex used as a model, revealed conformational changes in side chains of the amino acid residues involved in the binding of monosaccharides. These results fully agree with crystallographic data showing that binding of specific ligands to ConA requires conformational chances of its monosaccharide-binding site.

Lectins, carbohydrate-binding proteins of non-immune origin, that agglutinate cells or precipitate polysaccharides and glycoconjugates, are well distributed in nature, mainly in the Plant Kingdom. The great majority of the plante lectins are present in seed cotyledons where they are found in the cytoplasm or int he protein bodies, although they have also been found in roots, stems and leaves. Due to their peculiar properties, the lectins are used as a tool both for analytical and preparative purposes in biochemistry, cellular biology, immunology and related areas. In agriculture and medicine the use of lectins greatly improved in the last few years. The lextins, with few exceptions, are glycoproteins, need divalent cations to display full activity and are, in general, oligomers with variable molecular weight. Although the studies on lectins have completed a century, their role in nature is yet ynknown . Several hypotheses on their physiological functions have been suggested. Thus, lectins could play important roles in defense against pathogens, plant-microorganism symbiosis, cell organization, embryo morphogenesis, phagocytosis, cell wall elongation, pollen recognition and as reserve proteins. A brief review on the general properties and roles of the lectins is given.

A comparação da metabolização da lectina de Canavalia brasiliensis com as demais proteínas de reservas durante a germinação das sementes na presença de luz foi acompanhada através da combinação de dosagem de proteínas solúveis, determinação da atividade hemaglutinante, cromatografia de afinidade em coluna de Sephadex G-50 e eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de dodecilsulfato de sódio (SDS) e 2-mercaptoetanol. Os resultados foram comparados com resultados anteriormente obtidos com sementes germinadas na ausência da luz e ficou evidenciado que, mesmo com as plântuias fotossintetizando, a lectina de Canavalia brasiliensis é preservada, sendo metabolizada após as>demais proteínas de reserva. Estes dados sugerem também que estas proteínas devam ter funções específicas durante o ciclo vital da planta e não se constituem apenas em proteínas de reserva.

Canavalia brasiliensis seed lectin during germination in the presence of light. The mobilization of the lectin of Canavalia brasiliensis during seed germination, in the presence of light, was studied in comparison with the reserve proteins. Methods employed were determination of soluble protein content, hemagglutinating activity, affinity chromatography on Sephadex G-50 column, and PAGE-SDS. The results showed that the lectin was metabolized later than the reserve proteins suggesting that it may have a special function other than a simple reserve protein.

Eletroforese em gel de poliacrilamida das proteínas solúveis extraídas de sementes de doze espécies da tribo Diocleae, apresenta padrão qualitativo semelhante no que diz respeito às bandas correspondentes às lectinas, sugerindo a possibilidade de seu uso como marcadores taxonômicos.

Polyacrylamide gel electrophoresis of the soluble proteins extracted from seeds of twelve species belonging to the tribe Diocleae showed substantive qualitative pattern similiarities between the bands correspondent to the lectins.